Digestione

La digestione delle proteine inizia a livello dello stomaco ad opera della pepsina; tale enzima viene secreto dalle cellule principali delle ghiandole gastriche sotto forma di pepsinogeno il quale viene poi reso attivo dall’acidità dell’ambienete.

Al termine della fase gastrica della digestione, le proteine risultano idrolizzate in peptidi più semplici, in oligopeptidi ed in aminoacidi. Questi ultimi sono presenti in concentrazione non molto elevata e si calcola a tal proposito che solo il 10-15% delle proteine assunte viene trasformato in aminoacidi a questo livello. Una volta arrivato poi nel duodeno, il chimo acido subisce il tamponamento dei bicarbonati secreti dal pancreas, cui consegue un innalzamento del pH endoluminale; in questa condizione, l’enterochinasi glicoproteica dei villi provoca la liberazione della tripsina dal tripsinogeno di provenienza pancreatica, e la tripsina stessa attiva a sua volta il chimotripsinogeno in chimotripsina nonchè la carbossipeptidasi. L’azione enzimatica della tripsina riguarda l’idrolisi dei legami peptidici coinvolgenti l’arginina e la lisina; la chimotripsina scinde invece i legami in cui sia presente il gruppo carbossilico della fenilalanina o della tirosina, mentre la carbossipeptidasi agisce sugli aminoacidi terminali che abbiano un carbossile libero. L’azione di tali enzimi riesce tuttavia a idrolizzare in aminoacidi una quantità di proteine che non supera il 25% di quelle ingerite, mentre libera un numero notevole di oligopeptidi contenenti ciascuno pochi monomeri.

Assorbimento

Gli 1 – isomeri degli aminoacidi già liberati vengono assorbiti dagli enterociti con un meccanismo di trasporto attivo, Na+ dipendente, molto simile a quello del glucosio. L’assorbimento dei d-isomeri avverrebbe invece per diffusione passiva. Per gli oligopeptidi si devono distinguere due possibili meccanismi di digestione che prevedono, l’uno un’idrolisi perimembranosa, l’altro un’idrolisi intracellulare.